ID:
506610
Durata (ore):
48
CFU:
6
SSD:
BIOLOGIA MOLECOLARE
Anno:
2024
Dati Generali
Periodo di attività
Secondo Semestre (03/03/2025 - 13/06/2025)
Syllabus
Obiettivi Formativi
L'obiettivo è quello di fornire conoscenze approfondite nello studio delle proteine e dei complessi macromolecolari alla base dei processi biologici, con particolare attenzione ai metodi per la determinazione delle loro caratteristiche biochimiche e strutturali e alle relative applicazioni biotecnologiche. Lo scopo è anche quello di mettere lo studente nelle condizioni di comprendere gli articoli scientifici che riguardano lo studio delle proteine e di applicare i metodi descritti, inclusi quelli di visualizzazione delle strutture, per ottenere informazioni utili in contesti lavorativi futuri.
Prerequisiti
Il corso affronta argomenti e tecniche di Biologia Molecolare e Biochimica a livello avanzato e pertanto è richiesta una solida conoscenza di base di queste materie.
Metodi didattici
Lezioni frontali con possibilità di integrazione attraverso seminari. Metodi didattici interattivi con gli studenti (lettura di articoli scientifici, strumenti informatici con feedback in tempo reale ecc.) potranno essere adottati per migliorare l'apprendimento e rendere le lezioni più coinvolgenti. Non sono previste esercitazioni pratiche in laboratorio.
Verifica Apprendimento
Esame orale che verificherà la conoscenza degli argomenti trattati ma anche la capacità di organizzazione del discorso e la proprietà di linguaggio e terminologia corretta.
Testi
“Physical Biochemistry: principles and applications”, David Sheehan, Wiley-Blackwell – 2nd edition
Contenuti
In particolare il programma include i seguenti argomenti:
-Funzione biologica delle proteine e caratteristiche chimiche. Struttura delle proteine: primaria,
secondaria, terziaria e quaternaria. Il problema del meccanismo di folding delle proteine. Ruolo
delle chaperonine. Casi più complessi di folding: proteine eucariotiche, proteine di membrana,
proteine intrinsecamente non strutturate. Applicazioni biotecnologiche dello studio della struttura
delle macromolecole biologiche: analisi delle interazioni proteina-proteina e proteina-ligando,
biocatalisi ed enzimi di interesse industriale, drug design. Produzione di proteine ricombinanti per
la biologia strutturale. Espressione e purificazione di proteine mediante tecniche cromatografiche avanzate.
Protein Data Bank (PDB) e strumenti bioinformatici per l’ingegneria proteica.
-Metodi per la determinazione della struttura delle macromolecole biologiche. Risonanza Magnetica
Nucleare (NMR): il momento magnetico nucleare di spin, la frequenza di Larmor e le condizioni di
risonanza; spettro NMR 1-D e sviluppo della tecnica NMR multidimensionale; esempi di strutture
di proteine risolte con la tecnica NMR. Cristallografia a raggi X: cristallizzazione di una
macromolecola e proprietà dei cristalli; teoria della diffrazione e metodi sperimentali per la raccolta
dati; ampiezza e fase dei raggi diffratti e fattori di struttura; analisi della mappa della densità
elettronica e ricostruzione della struttura 3D; esempi di strutture risolte con la cristallografia a raggi
X. Microscopia elettronica: TEM e SEM; Cryo-EM; preparazione del campione e colorazione
negativa; single-particle EM, ricostruzione 3D dalle proiezioni 2D; esempi di strutture risolte con
single-particle EM.
-Metodi complementari per lo studio delle biomolecole ed applicazioni biotecnologiche: Surface Plasmon Resonance (SPR), Isothermal Titration Calorimetry (ITC), Microscale Thermophoresis
-Funzione biologica delle proteine e caratteristiche chimiche. Struttura delle proteine: primaria,
secondaria, terziaria e quaternaria. Il problema del meccanismo di folding delle proteine. Ruolo
delle chaperonine. Casi più complessi di folding: proteine eucariotiche, proteine di membrana,
proteine intrinsecamente non strutturate. Applicazioni biotecnologiche dello studio della struttura
delle macromolecole biologiche: analisi delle interazioni proteina-proteina e proteina-ligando,
biocatalisi ed enzimi di interesse industriale, drug design. Produzione di proteine ricombinanti per
la biologia strutturale. Espressione e purificazione di proteine mediante tecniche cromatografiche avanzate.
Protein Data Bank (PDB) e strumenti bioinformatici per l’ingegneria proteica.
-Metodi per la determinazione della struttura delle macromolecole biologiche. Risonanza Magnetica
Nucleare (NMR): il momento magnetico nucleare di spin, la frequenza di Larmor e le condizioni di
risonanza; spettro NMR 1-D e sviluppo della tecnica NMR multidimensionale; esempi di strutture
di proteine risolte con la tecnica NMR. Cristallografia a raggi X: cristallizzazione di una
macromolecola e proprietà dei cristalli; teoria della diffrazione e metodi sperimentali per la raccolta
dati; ampiezza e fase dei raggi diffratti e fattori di struttura; analisi della mappa della densità
elettronica e ricostruzione della struttura 3D; esempi di strutture risolte con la cristallografia a raggi
X. Microscopia elettronica: TEM e SEM; Cryo-EM; preparazione del campione e colorazione
negativa; single-particle EM, ricostruzione 3D dalle proiezioni 2D; esempi di strutture risolte con
single-particle EM.
-Metodi complementari per lo studio delle biomolecole ed applicazioni biotecnologiche: Surface Plasmon Resonance (SPR), Isothermal Titration Calorimetry (ITC), Microscale Thermophoresis
Lingua Insegnamento
Italiano
Altre informazioni
Agli studenti che certificano di trovarsi in una delle categorie indicate dall'Ateneo (disabili, lavoratori ecc.) i docenti potranno fornire supporto in base a quanto indicato dell'Ateneo, ovvero mediante incontri per chiarimenti su determinati argomenti del corso ed eventualmente fornendo le corrispondenti videoregistrazioni delle lezioni degli anni passati che includono quegli specifici argomenti.
Corsi
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BIOTECNOLOGIE AVANZATE
Laurea Magistrale
2 anni
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Persone
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