ID:
510582
Durata (ore):
96
CFU:
12
SSD:
BIOCHIMICA
Anno:
2024
Dati Generali
Periodo di attività
Secondo Semestre (03/03/2025 - 18/06/2025)
Syllabus
Obiettivi Formativi
Obiettivo principale del corso è lo studio delle relazioni tra struttura e funzione di proteine, carboidrati, lipidi e acidi nucleici all’interno dei sistemi biologici. Il Corso si propone di fornire allo studente conoscenze approfondite riguardanti: enzimi e loro meccanismi di azione e di regolazione, processi di interazione ligando-recettore, reazioni e intermedi delle vie metaboliche, sistemi di produzione e utilizzazione dell'energia, strategie di controllo delle vie metaboliche in condizioni fisiologiche e in alcune condizioni patologiche, processi principali di trasmissione dell'informazione genetica (replicazione, trascrizione, traduzione e regolazione dell’espressione genica). Il corso, inoltre, si propone di approfondire alcuni aspetti fondamentali di biochimica ed enzimologia clinica.
Prerequisiti
È obbligatorio aver superato l’esame di Chimica organica I. Conoscenze della chimica degli zuccheri, aldeidi, chetoni, acidi carbossilici e amminoacidi sono fondamentali per lo studio dei cicli metabolici.
Metodi didattici
L’insegnamento consiste di 96 ore di lezioni frontali erogate direttamente dai docenti in presenza con ausilio di diapositive e video.
PDF delle lezioni e altro materiale didattico presentato in aula saranno messe a disposizione degli studenti nella sezione dedicata all’insegnamento sulla piattaforma KIRO.
I docenti sono a disposizione per eventuali ulteriori chiarimenti su specifici argomenti d’esame previo appuntamento. Un ulteriore supporto per la preparazione dell’esame sarà fornito da tutors la cui attività verrà pubblicizzata adeguatamente sulla piattaforma KIRO. Per gli studenti con esigenze specifiche, che non possono frequentare di persona le attività didattiche e che hanno fatto Domanda per Modalità Didattiche Inclusive, sarà disponibile materiale didattico adeguato per un proficuo studio autonomo. Se richiesto, l'autoapprendimento potrà essere supportato da attività di tutoraggio o di didattica integrativa, e da incontri dedicati, anche online, con flessibilità di orario a seconda delle esigenze.
PDF delle lezioni e altro materiale didattico presentato in aula saranno messe a disposizione degli studenti nella sezione dedicata all’insegnamento sulla piattaforma KIRO.
I docenti sono a disposizione per eventuali ulteriori chiarimenti su specifici argomenti d’esame previo appuntamento. Un ulteriore supporto per la preparazione dell’esame sarà fornito da tutors la cui attività verrà pubblicizzata adeguatamente sulla piattaforma KIRO. Per gli studenti con esigenze specifiche, che non possono frequentare di persona le attività didattiche e che hanno fatto Domanda per Modalità Didattiche Inclusive, sarà disponibile materiale didattico adeguato per un proficuo studio autonomo. Se richiesto, l'autoapprendimento potrà essere supportato da attività di tutoraggio o di didattica integrativa, e da incontri dedicati, anche online, con flessibilità di orario a seconda delle esigenze.
Verifica Apprendimento
Nella verifica di apprendimento lo studente deve dimostrare di aver raggiunto in termini di conoscenza e comprensione gli obiettivi formativi previsti per il corso, di avere raggiunto una buona capacità comunicativa e di avere acquisito un linguaggio scientifico appropriato.
Le verifiche di apprendimento previste sono differenziate tra prove scritte in itinere o esame scritto/orale nelle sessioni previste dal regolamento didattico.
Sono previste tre prove in intinere, ciascuna delle quali contiene 3-4 domande aperte riguardanti una specifica serie di argomenti. Il voto finale deriva dalla valutazione complessiva delle tre prove sostenute durante il corso. Nel caso in cui una delle tre prove dovesse risultare insufficiente, gli studenti hanno la possibilità di recuperare sostenendo un orale riguardante la parte di programma della prova non superata. Il voto finale, anche in questo caso, deriva dalla media di tre prove (due scritte e una orale). Per l’anno accademico 2024-2025 l’accesso alle prove in itinere sarà ancora aperto a tutti gli studenti indipendentemente dal loro anno di corso. Dall’anno accademico 2025-2026 in poi le prove in itinere saranno dedicate esclusivamente agli studenti del secondo anno.
Lo studente che non supera o preferisce non optare per le prove in itinere potrà sostenere l’esame (scritto e orale) nelle sessioni previste dal regolamento didattico. La prova scritta prevede 3-4 domande aperte. Coloro che superano la prova scritta con voto uguale o superiore a 18/30 verranno ammessi all’orale, in una data successiva all’appello scritto, secondo un calendario stabilito dai docenti. La prova orale comprende una eventuale correzione e/o ulteriore approfondimento degli argomenti della prova scritta e domande riguardanti altre parti del programma non richiesti nello scritto. Il voto finale deriva dalla valutazione complessiva delle due prove.
Le verifiche di apprendimento previste sono differenziate tra prove scritte in itinere o esame scritto/orale nelle sessioni previste dal regolamento didattico.
Sono previste tre prove in intinere, ciascuna delle quali contiene 3-4 domande aperte riguardanti una specifica serie di argomenti. Il voto finale deriva dalla valutazione complessiva delle tre prove sostenute durante il corso. Nel caso in cui una delle tre prove dovesse risultare insufficiente, gli studenti hanno la possibilità di recuperare sostenendo un orale riguardante la parte di programma della prova non superata. Il voto finale, anche in questo caso, deriva dalla media di tre prove (due scritte e una orale). Per l’anno accademico 2024-2025 l’accesso alle prove in itinere sarà ancora aperto a tutti gli studenti indipendentemente dal loro anno di corso. Dall’anno accademico 2025-2026 in poi le prove in itinere saranno dedicate esclusivamente agli studenti del secondo anno.
Lo studente che non supera o preferisce non optare per le prove in itinere potrà sostenere l’esame (scritto e orale) nelle sessioni previste dal regolamento didattico. La prova scritta prevede 3-4 domande aperte. Coloro che superano la prova scritta con voto uguale o superiore a 18/30 verranno ammessi all’orale, in una data successiva all’appello scritto, secondo un calendario stabilito dai docenti. La prova orale comprende una eventuale correzione e/o ulteriore approfondimento degli argomenti della prova scritta e domande riguardanti altre parti del programma non richiesti nello scritto. Il voto finale deriva dalla valutazione complessiva delle due prove.
Testi
J. Berg, J. Tymoczko, G.J. Gatto, L. Stryer “Biochimica” Zanichelli
D. Nelson, M. Cox “I principi di biochimica di Lehninger” Zanichelli
M.K. Campbell, S.O. Farrel, O.M McDougal “Biochimica”
D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt “Fondamenti di biochimica” Zanichelli
T.M. Devlin “Biochimica con aspetti clinic-farmaceutici”, EdiSES
D. Nelson, M. Cox “I principi di biochimica di Lehninger” Zanichelli
M.K. Campbell, S.O. Farrel, O.M McDougal “Biochimica”
D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt “Fondamenti di biochimica” Zanichelli
T.M. Devlin “Biochimica con aspetti clinic-farmaceutici”, EdiSES
Contenuti
Amminoacidi: struttura e caratteristiche chimico-fisiche.
Organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria e caratteristiche del legame peptidico. Strutture secondaria, terziaria e quaternaria. Processo di folding e malattie conformazionali. Esempi di proteine fibrose e globulari: collagene, alfa cheratina, actina, miosina, anticorpi, mioglobina ed emoglobina.
Enzimi: classificazione e proprietà. Coenzimi: struttura e meccanismo di azione. Aspetti termodinamici e cinetica enzimatica. Equazione di Michaelis-Menten e parametri cinetici. Inibitori enzimatici. Strategie cataliche. Regolazione dell’attività enzimatica. Coagulazione del sangue.
Composizione chimica e organizzazione strutturale e funzionale delle membrane biologiche. Meccanismi di trasduzione del segnale associati all’attivazione di canali ionici ligando dipendenti, recettori a serpentina, recettori con attività enzimatica, recettori degli ormoni steroidei.
Introduzione al metabolismo: processi catabolici, biosintetici, anfibolici. Termodinamica delle vie metaboliche. ATP e composti ad alta energia.
Metabolismo glucidico: digestione e assorbimento dei carboidrati. Reazioni, intermedi metabolici, termodinamica e regolazione di glicolisi, via dei pentosi fosfato, gluconeogenesi, sintesi e degradazione del glicogeno. Complesso della piruvato deidrogenasi: organizzazione strutturale e meccansimo d’azione.
Reazioni, intermedi metabolici, termodinamica e regolazione del ciclo dell’acido citrico; reazioni anaplerotiche.
Metabolismo lipidico: digestione e assorbimento dei lipidi. Reazioni e regolazione delle vie di degradazione e di sintesi degli acidi grassi.
Sintesi dei corpi chetonici nel fegato, significato biologico in condizioni fisiologiche e patologiche e loro utilizzo nei tessuti extra-epatici.
Biosintesi e trasporto del colesterolo. Struttura e funzione delle lipoproteine plasmatiche. Metabolismo dei composti azotati: digestione delle proteine e assorbimento degli amminoacidi. Turnover delle proteine. Reazioni di transaminazione, deaminazione ossidativa e non ossidativa degli amminoacidi. Reazione di decarbossilazione degli amminoacidi e sintesi delle ammine biogene. Reazioni, intermedi e regolazione del ciclo dell’urea.
Catena di trasporto degli elettroni e sintesi di ATP nei mitocondri: reazioni e regolazione.
Elementi di biochimica clinica: test per lo studio dell’emostasi. Marcatori di danno tissutale nei muscoli scheletrici, cuore, fegato, rene. Diabete: classificazione, alterazioni metaboliche, diagnosi, e monitoraggio della glicemia. Dosaggio di lipidi e lipoproteine e implicazioni cliniche.
Struttura di DNA e RNA. Superavvolgimento del DNA e funzione delle topoisomerasi. Elementi di epigenetica. Processi di replicazione, e riparazione del DNA. Caratteristiche funzionali e strutturali delle telomerasi. Sintesi e maturazione dell’RNA. Caratteristiche principali del codice genetico. Sintesi proteica e modificazioni post-traduzionali. Controllo dell’espressione genica nei procarioti: operone lac e operone trp. Principi generali della regolazione dell’espressione genica negli eucarioti.
Organizzazione strutturale delle proteine: struttura primaria e caratteristiche del legame peptidico. Strutture secondaria, terziaria e quaternaria. Processo di folding e malattie conformazionali. Esempi di proteine fibrose e globulari: collagene, alfa cheratina, actina, miosina, anticorpi, mioglobina ed emoglobina.
Enzimi: classificazione e proprietà. Coenzimi: struttura e meccanismo di azione. Aspetti termodinamici e cinetica enzimatica. Equazione di Michaelis-Menten e parametri cinetici. Inibitori enzimatici. Strategie cataliche. Regolazione dell’attività enzimatica. Coagulazione del sangue.
Composizione chimica e organizzazione strutturale e funzionale delle membrane biologiche. Meccanismi di trasduzione del segnale associati all’attivazione di canali ionici ligando dipendenti, recettori a serpentina, recettori con attività enzimatica, recettori degli ormoni steroidei.
Introduzione al metabolismo: processi catabolici, biosintetici, anfibolici. Termodinamica delle vie metaboliche. ATP e composti ad alta energia.
Metabolismo glucidico: digestione e assorbimento dei carboidrati. Reazioni, intermedi metabolici, termodinamica e regolazione di glicolisi, via dei pentosi fosfato, gluconeogenesi, sintesi e degradazione del glicogeno. Complesso della piruvato deidrogenasi: organizzazione strutturale e meccansimo d’azione.
Reazioni, intermedi metabolici, termodinamica e regolazione del ciclo dell’acido citrico; reazioni anaplerotiche.
Metabolismo lipidico: digestione e assorbimento dei lipidi. Reazioni e regolazione delle vie di degradazione e di sintesi degli acidi grassi.
Sintesi dei corpi chetonici nel fegato, significato biologico in condizioni fisiologiche e patologiche e loro utilizzo nei tessuti extra-epatici.
Biosintesi e trasporto del colesterolo. Struttura e funzione delle lipoproteine plasmatiche. Metabolismo dei composti azotati: digestione delle proteine e assorbimento degli amminoacidi. Turnover delle proteine. Reazioni di transaminazione, deaminazione ossidativa e non ossidativa degli amminoacidi. Reazione di decarbossilazione degli amminoacidi e sintesi delle ammine biogene. Reazioni, intermedi e regolazione del ciclo dell’urea.
Catena di trasporto degli elettroni e sintesi di ATP nei mitocondri: reazioni e regolazione.
Elementi di biochimica clinica: test per lo studio dell’emostasi. Marcatori di danno tissutale nei muscoli scheletrici, cuore, fegato, rene. Diabete: classificazione, alterazioni metaboliche, diagnosi, e monitoraggio della glicemia. Dosaggio di lipidi e lipoproteine e implicazioni cliniche.
Struttura di DNA e RNA. Superavvolgimento del DNA e funzione delle topoisomerasi. Elementi di epigenetica. Processi di replicazione, e riparazione del DNA. Caratteristiche funzionali e strutturali delle telomerasi. Sintesi e maturazione dell’RNA. Caratteristiche principali del codice genetico. Sintesi proteica e modificazioni post-traduzionali. Controllo dell’espressione genica nei procarioti: operone lac e operone trp. Principi generali della regolazione dell’espressione genica negli eucarioti.
Lingua Insegnamento
ITALIANO
Altre informazioni
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Corsi
Corsi
CHIMICA E TECNOLOGIA FARMACEUTICHE
Laurea Magistrale Ciclo Unico 5 Anni
5 anni
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Persone
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