ID:
510548
Durata (ore):
48
CFU:
6
SSD:
BIOCHIMICA
Anno:
2024
Dati Generali
Periodo di attività
Secondo Semestre (03/03/2025 - 18/06/2025)
Syllabus
Obiettivi Formativi
Il Corso si propone di fornire allo studente gli strumenti conoscitivi e metodologici necessari per:
Comprendere i principi teorici su cui si basano le principali tecniche per la purificazione e l'analisi delle proteine.
Comprendere i protocolli per la produzione di anticorpi policlonali e monoclonali e per la produzione delle proteine ricombinanti.
Comprendere i principi teorici su cui si basano le principali tecniche di analisi e manipolazione del DNA.
Comprendere i principi teorici su cui si basano i dosaggi dei principali biomarcatori in biochimica clinica.
Al termine del corso lo studente deve:
Conoscere la differenza fra le principali tecniche di analisi delle proteine e del DNA.
Conoscere i protocolli di purificazione delle proteine, nonché di produzione di anticorpi e produzione di proteine ricombinanti.
Conoscere i principi teorici su cui si basano i dosaggi dei principali biomarcatori utilizzati in biochimica clinica.
Discutere autonomamente rispetto alle tecniche biochimiche da utilizzare per risolvere problematiche sperimentali proposte durante l'esame. L'autonomia di giudizio sarà stimolata durante l'erogazione delle lezioni frontali.
Comprendere i principi teorici su cui si basano le principali tecniche per la purificazione e l'analisi delle proteine.
Comprendere i protocolli per la produzione di anticorpi policlonali e monoclonali e per la produzione delle proteine ricombinanti.
Comprendere i principi teorici su cui si basano le principali tecniche di analisi e manipolazione del DNA.
Comprendere i principi teorici su cui si basano i dosaggi dei principali biomarcatori in biochimica clinica.
Al termine del corso lo studente deve:
Conoscere la differenza fra le principali tecniche di analisi delle proteine e del DNA.
Conoscere i protocolli di purificazione delle proteine, nonché di produzione di anticorpi e produzione di proteine ricombinanti.
Conoscere i principi teorici su cui si basano i dosaggi dei principali biomarcatori utilizzati in biochimica clinica.
Discutere autonomamente rispetto alle tecniche biochimiche da utilizzare per risolvere problematiche sperimentali proposte durante l'esame. L'autonomia di giudizio sarà stimolata durante l'erogazione delle lezioni frontali.
Prerequisiti
La comprensione degli argomenti svolti nel corso di Biochimica applicata richiede che lo studente sia in possesso delle nozioni di Biochimica riguardo la struttura e proprietà degli amminoacidi e delle proteine, nonché di Chimica organica riguardo i principali gruppi funzionali e la struttura dei composti eterociclici.
Metodi didattici
Il corso prevede lezioni frontali in presenza.
Durante tutta la durata del corso saranno disponibili sulla piattaforma KIRO le diapositive delle lezioni e altre informazioni.
Su richiesta il docente è disponibile per chiarimenti sugli argomenti trattati a lezione.
Per gli studenti con esigenze particolari, impossibilitati a partecipare di persona alle attività didattiche e che hanno presentato Domanda per Modalità Didattiche Inclusive, sarà messo a disposizione materiale didattico idoneo per uno studio autonomo efficace. Se necessario, l'autoapprendimento potrà essere supportato da incontri dedicati con orari flessibili in base alle esigenze individuali.
Durante tutta la durata del corso saranno disponibili sulla piattaforma KIRO le diapositive delle lezioni e altre informazioni.
Su richiesta il docente è disponibile per chiarimenti sugli argomenti trattati a lezione.
Per gli studenti con esigenze particolari, impossibilitati a partecipare di persona alle attività didattiche e che hanno presentato Domanda per Modalità Didattiche Inclusive, sarà messo a disposizione materiale didattico idoneo per uno studio autonomo efficace. Se necessario, l'autoapprendimento potrà essere supportato da incontri dedicati con orari flessibili in base alle esigenze individuali.
Verifica Apprendimento
L'esame finale di profitto si svolge mediante una prova orale. Lo studente sarà stimolato a discutere di approcci sperimentali utilizzabili per risolvere problematiche proposte dal docente. Alla fine del corso è prevista una verifica in itinere riservata agli studenti iscritti al terzo anno.
La prova si intende superata con una valutazione NON inferiore a 18/30.
Sono previste modalità di esame appropriate per gli studenti che rientrano nelle categorie previste per i Disturbi Specifici dell'Apprendimento (DSA) ed i Bisogni Educativi Speciali (BSA).
La prova si intende superata con una valutazione NON inferiore a 18/30.
Sono previste modalità di esame appropriate per gli studenti che rientrano nelle categorie previste per i Disturbi Specifici dell'Apprendimento (DSA) ed i Bisogni Educativi Speciali (BSA).
Testi
Maccarone, Metodologie biochimiche e biomolecolari, Zanichelli.
Bonaccorsi di Patti, Contestabile, Di Salvo, Metodologie biochimiche, Zanichelli,
Nelson, Cox, Introduzione alla biochimica di Lehninger, Zanichelli
Bonaccorsi di Patti, Contestabile, Di Salvo, Metodologie biochimiche, Zanichelli,
Nelson, Cox, Introduzione alla biochimica di Lehninger, Zanichelli
Contenuti
Il programma del corso è suddiviso in tre sezioni:
1) Metodologie per la purificazione e analisi delle proteine:
-Estrazione delle proteine dalla fonte biologica: rottura delle cellule e omogeneizzazione dei tessuti.
-Metodi di frazionamento di miscele proteiche.
-Metodi cromatografici. Principi generali. Cromatografia a gel-filtrazione, a scambio ionico, di affinità. Cromatografia liquida ad alte pressioni (HPLC)
-Metodi spettroscopici per lo studio delle proteine: Spettroscopia di assorbimento UV-VIS e Legge di Lambert e Beer
-Tecniche elettroforetiche per lo studio delle proteine: Elettroforesi con gel di policrilammide in SDS (SDS-PAGE), Western blot, Elettroforesi capillare
-Tecniche di spettrometria di massa: MALDI e ESI
-Tecniche di produzione di anticorpi policlonali e monoclonali
2) Cenni su struttura, proprietà e funzione degli acidi nucleici:
-Sintesi del DNA e del RNA
-Funzione e meccanismo di reazione delle DNA e RNA polimerasi
-Regolazione della trascrizione del DNA: operone lattosio in E. coli
3) Metodologie per l’estrazione e la purificazione del DNA e RNA.
-Lisi cellulare mediante metodi meccanici, chimici o enzimatici
-Metodi spettrofotometrici per la quantificazione degli acidi nucleici estratti
-Metodi elettroforetici per l'analisi degli acidi nucleici
-Amplificazione di una porzione di DNA mediante tecnica PCR
-Metodo si sequenziamento del DNA
-Tecnica del DNA ricombinante per la produzione di proteine ricombinanti
4) Basi di biochimica ed enzimologia clinica:
- Profili biochimici di rilevanza clinica. Profilo glucidico e metodi di dosaggio. Profilo proteico: proteine plasmatiche e loro funzioni. Protidogramma e stati patologici. Profilo lipidico: Principali funzioni delle lipoproteine plasmatiche e dosaggio del colesterolo.
- Dosaggio di enzimi a scopo diagnostico. Descrizione dei principali enzimi utilizzati in diagnostica, valutazione del loro significato clinico e descrizione del metodo di dosaggio.
1) Metodologie per la purificazione e analisi delle proteine:
-Estrazione delle proteine dalla fonte biologica: rottura delle cellule e omogeneizzazione dei tessuti.
-Metodi di frazionamento di miscele proteiche.
-Metodi cromatografici. Principi generali. Cromatografia a gel-filtrazione, a scambio ionico, di affinità. Cromatografia liquida ad alte pressioni (HPLC)
-Metodi spettroscopici per lo studio delle proteine: Spettroscopia di assorbimento UV-VIS e Legge di Lambert e Beer
-Tecniche elettroforetiche per lo studio delle proteine: Elettroforesi con gel di policrilammide in SDS (SDS-PAGE), Western blot, Elettroforesi capillare
-Tecniche di spettrometria di massa: MALDI e ESI
-Tecniche di produzione di anticorpi policlonali e monoclonali
2) Cenni su struttura, proprietà e funzione degli acidi nucleici:
-Sintesi del DNA e del RNA
-Funzione e meccanismo di reazione delle DNA e RNA polimerasi
-Regolazione della trascrizione del DNA: operone lattosio in E. coli
3) Metodologie per l’estrazione e la purificazione del DNA e RNA.
-Lisi cellulare mediante metodi meccanici, chimici o enzimatici
-Metodi spettrofotometrici per la quantificazione degli acidi nucleici estratti
-Metodi elettroforetici per l'analisi degli acidi nucleici
-Amplificazione di una porzione di DNA mediante tecnica PCR
-Metodo si sequenziamento del DNA
-Tecnica del DNA ricombinante per la produzione di proteine ricombinanti
4) Basi di biochimica ed enzimologia clinica:
- Profili biochimici di rilevanza clinica. Profilo glucidico e metodi di dosaggio. Profilo proteico: proteine plasmatiche e loro funzioni. Protidogramma e stati patologici. Profilo lipidico: Principali funzioni delle lipoproteine plasmatiche e dosaggio del colesterolo.
- Dosaggio di enzimi a scopo diagnostico. Descrizione dei principali enzimi utilizzati in diagnostica, valutazione del loro significato clinico e descrizione del metodo di dosaggio.
Lingua Insegnamento
ITALIANO
Corsi
Corsi
FARMACIA
Laurea Magistrale Ciclo Unico 5 Anni
5 anni
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Persone
Persone (2)
Docente
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