500802 - METHODS IN BIOCHEMISTRY

insegnamento

ID:

500802

Durata (ore):

72

CFU:

SSD:

BIOCHIMICA

Anno:

2024

Periodo di attività

Primo Semestre (30/09/2024 - 17/01/2025)

Obiettivi Formativi

Obiettivo del corso è quello di avvicinare lo studente alle metodologie necessarie alla purificazione di una molecola biologica quale può essere una proteina con attività enzimatica. A tale scopo si indica il procedimento da seguire per estrarre una proteina da un tessuto, eseguire la sua purificazione attraverso metodiche cromatografiche e/o elettroforetiche ed infine caratterizzarla dal punto di vista strutturale e funzionale.
Al termine del corso lo studente dovrà aver acquisito le conoscenze di base relative alle procedure sperimentali da utilizzare in un laboratorio biochimico e/o di biologia molecolare.

Prerequisiti

Conoscenza di base della biochimica e della biologia molecolare. Conoscenza dei concetti generali riguardanti la struttura e funzione delle proteine.

Metodi didattici

Lezioni frontali, seminari, visite guidate in laboratorio in piccoli gruppi con il supporto di tutori.

Durante tutta la durata del corso saranno disponibili sulla piattaforma KIRO le diapositive delle lezioni e ulteriori informazioni.

Sono previste modalità didattiche integrative dedicate esclusivamente a studenti che rientrino in specifiche categorie individuate dall'ateneo (es. studenti disabili, caregivers, studenti lavoratori) e che siano impossibilitati a seguire le lezioni in presenza.

Verifica Apprendimento

L’esame consiste in un colloquio orale su un articolo scientifico. Durante l'esame saranno presi in considerazione tutti gli argomenti indicati nel programma. Il voto sarà deciso collegialmente dalla commissione ed espresso in trentesimi.
Sono previste modalità di esame appropriate per gli studenti che rientrano nelle categorie previste per i Disturbi Specifici dell'Apprendimento (DSA) ed i Bisogni Educativi Speciali (BSA)

Testi

Principles and Techniques of Practical Biochemistry by K. Wilson and J. Walker. 5th Edition. Cambridge University Press.
Materiale didattico fornito dal docente e video didattici condivisi sulla piattaforma KIRO.Il materiale didattico fornito dal docente è ad uso esclusivo degli studenti iscritti al CdS in MBG nell'AA 2024/25 per facilitare la comprensione degli argomenti trattati a lezione e non è da intendersi come sostitutivo del libro di testo, o delle fonti originali. È vietata la riproduzione in qualsiasi forma, la distribuzione e la pubblicazione dei contenuti (testo, audio, video).

Contenuti

Metodi di estrazione di proteine ed enzimi da tessuti animali, vegetali e da cellule microbiche. Processi di purificazione primaria. Metodi cromatografici: adsorbimento, ripartizione, scambio ionico, gel filtrazione, affinità, interazione idrofobica. Gas-cromatografia, cromatografia con fluidi nel loro stato supercritico. Chromatofocusing. HPLC, FPLC. Metodi elettroforetici: elettroforesi mono e bidimensionale, isoelectrofocusing, elettroforesi capillare. Applicazione delle tecniche spettroscopiche (U.V., visibile, fluorescenza, massa, N.M.R., E.S.R.) nel dosaggio quantitativo di una proteina e in studi di proteomica. Determinazione della composizione aminoacidica di una proteina e studio della sua struttura primaria. Uso di radioisotopi e metodi di rilevazione della radioattività. Tecniche immunochimiche e radioimmunologiche.