ID:
510548
Durata (ore):
48
CFU:
6
SSD:
BIOCHIMICA
Anno:
2025
Dati Generali
Periodo di attività
Secondo Semestre (02/03/2026 - 19/06/2026)
Syllabus
Obiettivi Formativi
Il corso ha l’obiettivo di fornire allo studente le conoscenze teoriche e metodologiche necessarie per comprendere le principali tecniche biochimiche utilizzate per l’analisi delle proteine, degli acidi nucleici e dei biomarcatori di interesse clinico. Il corso intende inoltre fornire le basi concettuali relative alle metodologie utilizzate nella produzione di anticorpi e di proteine ricombinanti.
Conoscenza e capacità di comprensione.
Al termine dell’insegnamento lo studente dovrà dimostrare di aver acquisito conoscenze relative ai principi teorici su cui si basano le principali tecniche di purificazione e analisi delle proteine, ai protocolli utilizzati per la produzione di anticorpi policlonali e monoclonali e per la produzione di proteine ricombinanti, nonché alle principali tecniche di analisi e manipolazione del DNA. Lo studente dovrà inoltre conoscere i principi teorici alla base dei dosaggi dei principali biomarcatori utilizzati in biochimica clinica.
Capacità di applicare conoscenza e comprensione.
Lo studente dovrà essere in grado di distinguere tra le principali tecniche di analisi delle proteine e del DNA, comprendere i protocolli di purificazione delle proteine e le strategie utilizzate per la produzione di anticorpi e proteine ricombinanti, nonché interpretare i principi metodologici alla base dei principali test biochimici utilizzati in ambito clinico.
Autonomia di giudizio.
Lo studente dovrà essere in grado di discutere criticamente e in modo autonomo le tecniche biochimiche più appropriate da utilizzare per affrontare problematiche sperimentali proposte durante l’esame. Lo sviluppo dell’autonomia di giudizio sarà stimolato durante le lezioni attraverso la discussione dei principi e delle applicazioni delle principali metodologie biochimiche.
Abilità comunicative.
Lo studente dovrà essere in grado di utilizzare correttamente la terminologia scientifica della biochimica applicata e della biochimica clinica per descrivere tecniche, protocolli sperimentali e principi metodologici.
Capacità di apprendimento.
Lo studente dovrà acquisire le conoscenze di base necessarie per approfondire lo studio delle metodologie biochimiche utilizzate nella ricerca biomedica e nella diagnostica di laboratorio.
Conoscenza e capacità di comprensione.
Al termine dell’insegnamento lo studente dovrà dimostrare di aver acquisito conoscenze relative ai principi teorici su cui si basano le principali tecniche di purificazione e analisi delle proteine, ai protocolli utilizzati per la produzione di anticorpi policlonali e monoclonali e per la produzione di proteine ricombinanti, nonché alle principali tecniche di analisi e manipolazione del DNA. Lo studente dovrà inoltre conoscere i principi teorici alla base dei dosaggi dei principali biomarcatori utilizzati in biochimica clinica.
Capacità di applicare conoscenza e comprensione.
Lo studente dovrà essere in grado di distinguere tra le principali tecniche di analisi delle proteine e del DNA, comprendere i protocolli di purificazione delle proteine e le strategie utilizzate per la produzione di anticorpi e proteine ricombinanti, nonché interpretare i principi metodologici alla base dei principali test biochimici utilizzati in ambito clinico.
Autonomia di giudizio.
Lo studente dovrà essere in grado di discutere criticamente e in modo autonomo le tecniche biochimiche più appropriate da utilizzare per affrontare problematiche sperimentali proposte durante l’esame. Lo sviluppo dell’autonomia di giudizio sarà stimolato durante le lezioni attraverso la discussione dei principi e delle applicazioni delle principali metodologie biochimiche.
Abilità comunicative.
Lo studente dovrà essere in grado di utilizzare correttamente la terminologia scientifica della biochimica applicata e della biochimica clinica per descrivere tecniche, protocolli sperimentali e principi metodologici.
Capacità di apprendimento.
Lo studente dovrà acquisire le conoscenze di base necessarie per approfondire lo studio delle metodologie biochimiche utilizzate nella ricerca biomedica e nella diagnostica di laboratorio.
Prerequisiti
La comprensione degli argomenti trattati nel corso di Biochimica applicata richiede il possesso di conoscenze di base di biochimica, in particolare relative alla struttura e alle proprietà degli amminoacidi e delle proteine, nonché di chimica organica, con riferimento ai principali gruppi funzionali e alla struttura dei composti eterociclici.
Metodi didattici
Il corso prevede lezioni frontali in presenza.
Durante tutta la durata del corso saranno disponibili sulla piattaforma KIRO le diapositive delle lezioni e altre informazioni.
Su richiesta il docente è disponibile per chiarimenti sugli argomenti trattati a lezione.
Per gli studenti con esigenze particolari, impossibilitati a partecipare di persona alle attività didattiche e che hanno presentato Domanda per Modalità Didattiche Inclusive, sarà messo a disposizione materiale didattico idoneo per uno studio autonomo efficace. Se necessario, l'autoapprendimento potrà essere supportato da incontri dedicati con orari flessibili in base alle esigenze individuali.
Durante tutta la durata del corso saranno disponibili sulla piattaforma KIRO le diapositive delle lezioni e altre informazioni.
Su richiesta il docente è disponibile per chiarimenti sugli argomenti trattati a lezione.
Per gli studenti con esigenze particolari, impossibilitati a partecipare di persona alle attività didattiche e che hanno presentato Domanda per Modalità Didattiche Inclusive, sarà messo a disposizione materiale didattico idoneo per uno studio autonomo efficace. Se necessario, l'autoapprendimento potrà essere supportato da incontri dedicati con orari flessibili in base alle esigenze individuali.
Verifica Apprendimento
La verifica dell’apprendimento avviene mediante una prova orale finale. Durante l’esame lo studente sarà invitato a discutere e analizzare approcci sperimentali utili per affrontare problematiche proposte dal docente, dimostrando la capacità di applicare le conoscenze teoriche acquisite alle principali metodologie della biochimica applicata e della biochimica clinica.
Al termine del corso è inoltre prevista una verifica in itinere riservata agli studenti iscritti al terzo anno. La prova si intende superata con una valutazione non inferiore a 18/30.
Sono previste modalità di esame adeguate per gli studenti che rientrano nelle categorie previste per i Disturbi Specifici dell’Apprendimento (DSA) e per i Bisogni Educativi Speciali (BSA), in conformità con la normativa vigente e con i regolamenti di Ateneo.
Al termine del corso è inoltre prevista una verifica in itinere riservata agli studenti iscritti al terzo anno. La prova si intende superata con una valutazione non inferiore a 18/30.
Sono previste modalità di esame adeguate per gli studenti che rientrano nelle categorie previste per i Disturbi Specifici dell’Apprendimento (DSA) e per i Bisogni Educativi Speciali (BSA), in conformità con la normativa vigente e con i regolamenti di Ateneo.
Testi
Maccarone, Metodologie biochimiche e biomolecolari, Zanichelli.
Bonaccorsi di Patti, Contestabile, Di Salvo, Metodologie biochimiche, Zanichelli,
Albi E. Biochimica Clinica Essenziale. Zanichelli
Bonaccorsi di Patti, Contestabile, Di Salvo, Metodologie biochimiche, Zanichelli,
Albi E. Biochimica Clinica Essenziale. Zanichelli
Contenuti
Il programma del corso è suddiviso in tre sezioni:
1) Metodologie per la purificazione e analisi delle proteine:
-Estrazione delle proteine dalla fonte biologica: rottura delle cellule e omogeneizzazione dei tessuti.
-Metodi di frazionamento di miscele proteiche.
-Metodi cromatografici. Principi generali. Cromatografia a gel-filtrazione, a scambio ionico, di affinità. Cromatografia liquida ad alte pressioni (HPLC)
-Metodi spettroscopici per lo studio delle proteine: Spettroscopia di assorbimento UV-VIS e Legge di Lambert e Beer
-Tecniche elettroforetiche per lo studio delle proteine: Elettroforesi con gel di policrilammide in SDS (SDS-PAGE), Western blot, Elettroforesi capillare
-Tecniche di spettrometria di massa: MALDI e ESI
-Tecniche di produzione di anticorpi policlonali e monoclonali
2) Cenni su struttura, proprietà e funzione degli acidi nucleici:
-Sintesi del DNA e del RNA
-Funzione e meccanismo di reazione delle DNA e RNA polimerasi
-Regolazione della trascrizione del DNA: operone lattosio in E. coli
3) Metodologie per l’estrazione e la purificazione del DNA e RNA.
-Lisi cellulare mediante metodi meccanici, chimici o enzimatici
-Metodi spettrofotometrici per la quantificazione degli acidi nucleici estratti
-Metodi elettroforetici per l'analisi degli acidi nucleici
-Amplificazione di una porzione di DNA mediante tecnica PCR
-Metodo si sequenziamento del DNA
-Tecnica del DNA ricombinante per la produzione di proteine ricombinanti
4) Basi di biochimica ed enzimologia clinica:
- Profili biochimici di rilevanza clinica. Profilo glucidico e metodi di dosaggio. Profilo proteico: proteine plasmatiche e loro funzioni. Protidogramma e stati patologici. Profilo lipidico: Principali funzioni delle lipoproteine plasmatiche e dosaggio del colesterolo.
- Dosaggio di enzimi a scopo diagnostico. Descrizione dei principali enzimi utilizzati in diagnostica, valutazione del loro significato clinico e descrizione del metodo di dosaggio.
1) Metodologie per la purificazione e analisi delle proteine:
-Estrazione delle proteine dalla fonte biologica: rottura delle cellule e omogeneizzazione dei tessuti.
-Metodi di frazionamento di miscele proteiche.
-Metodi cromatografici. Principi generali. Cromatografia a gel-filtrazione, a scambio ionico, di affinità. Cromatografia liquida ad alte pressioni (HPLC)
-Metodi spettroscopici per lo studio delle proteine: Spettroscopia di assorbimento UV-VIS e Legge di Lambert e Beer
-Tecniche elettroforetiche per lo studio delle proteine: Elettroforesi con gel di policrilammide in SDS (SDS-PAGE), Western blot, Elettroforesi capillare
-Tecniche di spettrometria di massa: MALDI e ESI
-Tecniche di produzione di anticorpi policlonali e monoclonali
2) Cenni su struttura, proprietà e funzione degli acidi nucleici:
-Sintesi del DNA e del RNA
-Funzione e meccanismo di reazione delle DNA e RNA polimerasi
-Regolazione della trascrizione del DNA: operone lattosio in E. coli
3) Metodologie per l’estrazione e la purificazione del DNA e RNA.
-Lisi cellulare mediante metodi meccanici, chimici o enzimatici
-Metodi spettrofotometrici per la quantificazione degli acidi nucleici estratti
-Metodi elettroforetici per l'analisi degli acidi nucleici
-Amplificazione di una porzione di DNA mediante tecnica PCR
-Metodo si sequenziamento del DNA
-Tecnica del DNA ricombinante per la produzione di proteine ricombinanti
4) Basi di biochimica ed enzimologia clinica:
- Profili biochimici di rilevanza clinica. Profilo glucidico e metodi di dosaggio. Profilo proteico: proteine plasmatiche e loro funzioni. Protidogramma e stati patologici. Profilo lipidico: Principali funzioni delle lipoproteine plasmatiche e dosaggio del colesterolo.
- Dosaggio di enzimi a scopo diagnostico. Descrizione dei principali enzimi utilizzati in diagnostica, valutazione del loro significato clinico e descrizione del metodo di dosaggio.
Lingua Insegnamento
ITALIANO
Corsi
Corsi
FARMACIA
Laurea Magistrale Ciclo Unico 5 Anni
5 anni
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Persone
Persone (2)
Docente
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