ID:
510548
Durata (ore):
48
CFU:
6
SSD:
BIOCHIMICA
Anno:
2026
Dati Generali
Periodo di attività
Secondo Semestre (01/03/2027 - 18/06/2027)
Syllabus
Obiettivi Formativi
Il corso ha l’obiettivo di fornire allo studente le conoscenze teoriche e metodologiche necessarie per comprendere le principali tecniche biochimiche utilizzate per l’analisi delle proteine, degli acidi nucleici e dei biomarcatori di interesse clinico. Il corso intende inoltre fornire le basi concettuali relative alle metodologie utilizzate nella produzione di anticorpi e di proteine ricombinanti.
Conoscenza e capacità di comprensione.
Al termine dell’insegnamento lo studente dovrà dimostrare di aver acquisito conoscenze relative ai principi teorici su cui si basano le principali tecniche di purificazione e analisi delle proteine, ai protocolli utilizzati per la produzione di anticorpi policlonali e monoclonali e per la produzione di proteine ricombinanti, nonché alle principali tecniche di analisi e manipolazione degli acidi nucleici. Lo studente dovrà inoltre conoscere i principi teorici alla base dei dosaggi dei principali biomarcatori utilizzati in biochimica clinica.
Capacità di applicare conoscenza e comprensione.
Lo studente dovrà essere in grado di distinguere tra le principali tecniche di analisi delle proteine e degli acidi nucleici, comprendere i protocolli di purificazione delle proteine e le strategie utilizzate per la produzione di anticorpi e proteine ricombinanti, nonché interpretare i principi metodologici alla base dei principali test biochimici utilizzati in ambito clinico.
Autonomia di giudizio.
Lo studente dovrà essere in grado di discutere criticamente e in modo autonomo le tecniche biochimiche più appropriate da utilizzare per affrontare problematiche sperimentali proposte durante l’esame. Lo sviluppo dell’autonomia di giudizio sarà stimolato durante le lezioni attraverso la discussione dei principi e delle applicazioni delle principali metodologie biochimiche.
Abilità comunicative.
Lo studente dovrà essere in grado di utilizzare correttamente la terminologia scientifica della biochimica applicata e della biochimica clinica per descrivere tecniche, protocolli sperimentali e principi metodologici.
Capacità di apprendimento.
Lo studente dovrà acquisire le conoscenze di base necessarie per approfondire lo studio delle metodologie biochimiche utilizzate nella ricerca biomedica e nella diagnostica di laboratorio.
Conoscenza e capacità di comprensione.
Al termine dell’insegnamento lo studente dovrà dimostrare di aver acquisito conoscenze relative ai principi teorici su cui si basano le principali tecniche di purificazione e analisi delle proteine, ai protocolli utilizzati per la produzione di anticorpi policlonali e monoclonali e per la produzione di proteine ricombinanti, nonché alle principali tecniche di analisi e manipolazione degli acidi nucleici. Lo studente dovrà inoltre conoscere i principi teorici alla base dei dosaggi dei principali biomarcatori utilizzati in biochimica clinica.
Capacità di applicare conoscenza e comprensione.
Lo studente dovrà essere in grado di distinguere tra le principali tecniche di analisi delle proteine e degli acidi nucleici, comprendere i protocolli di purificazione delle proteine e le strategie utilizzate per la produzione di anticorpi e proteine ricombinanti, nonché interpretare i principi metodologici alla base dei principali test biochimici utilizzati in ambito clinico.
Autonomia di giudizio.
Lo studente dovrà essere in grado di discutere criticamente e in modo autonomo le tecniche biochimiche più appropriate da utilizzare per affrontare problematiche sperimentali proposte durante l’esame. Lo sviluppo dell’autonomia di giudizio sarà stimolato durante le lezioni attraverso la discussione dei principi e delle applicazioni delle principali metodologie biochimiche.
Abilità comunicative.
Lo studente dovrà essere in grado di utilizzare correttamente la terminologia scientifica della biochimica applicata e della biochimica clinica per descrivere tecniche, protocolli sperimentali e principi metodologici.
Capacità di apprendimento.
Lo studente dovrà acquisire le conoscenze di base necessarie per approfondire lo studio delle metodologie biochimiche utilizzate nella ricerca biomedica e nella diagnostica di laboratorio.
Prerequisiti
La comprensione degli argomenti trattati nel corso di Biochimica applicata richiede il possesso di conoscenze di base di biochimica, in particolare relative alla struttura e alle proprietà degli amminoacidi e delle proteine, nonché di chimica organica, con riferimento ai principali gruppi funzionali e alla struttura dei composti eterociclici.
Metodi didattici
Il corso prevede lezioni frontali in presenza.
Per tutta la durata del corso saranno disponibili sulla piattaforma KIRO le diapositive utilizzate a lezione e ulteriori materiali o informazioni didattiche
Su richiesta, i docenti sono disponibili per fornire chiarimenti sugli argomenti trattati a lezione.
Per gli studenti con esigenze particolari, impossibilitati a partecipare di persona alle attività didattiche e che hanno presentato Domanda per Modalità Didattiche Inclusive, sarà messo a disposizione materiale didattico idoneo per uno studio autonomo efficace. Se necessario, l'autoapprendimento potrà essere supportato da incontri dedicati con orari flessibili in base alle esigenze individuali.
Per tutta la durata del corso saranno disponibili sulla piattaforma KIRO le diapositive utilizzate a lezione e ulteriori materiali o informazioni didattiche
Su richiesta, i docenti sono disponibili per fornire chiarimenti sugli argomenti trattati a lezione.
Per gli studenti con esigenze particolari, impossibilitati a partecipare di persona alle attività didattiche e che hanno presentato Domanda per Modalità Didattiche Inclusive, sarà messo a disposizione materiale didattico idoneo per uno studio autonomo efficace. Se necessario, l'autoapprendimento potrà essere supportato da incontri dedicati con orari flessibili in base alle esigenze individuali.
Verifica Apprendimento
La verifica dell’apprendimento avviene mediante una prova orale finale, valutata in trentesimi. Durante l’esame, lo studente è invitato a discutere e analizzare approcci sperimentali utili ad affrontare problematiche proposte dai docenti, dimostrando la capacità di applicare le conoscenze teoriche acquisite alle principali metodologie della biochimica applicata e della biochimica clinica.
La valutazione tiene conto della correttezza scientifica delle risposte, della capacità di collegare e applicare le conoscenze, dell’autonomia di giudizio e dell’uso appropriato della terminologia disciplinare. La prova orale è superata con una valutazione non inferiore a 18/30.
Al termine delle lezioni è inoltre prevista una prova in itinere, riservata agli studenti iscritti al terzo anno. La prova consiste in una verifica scritta composta da 30 domande a risposta multipla e da una domanda a completamento. Ciascuna domanda a risposta multipla presenta cinque opzioni, di cui una sola corretta. La domanda a completamento richiede l’inserimento di uno o più termini mancanti all’interno di una breve frase relativa agli argomenti del programma.
Il tempo a disposizione per lo svolgimento della prova in itinere è di 45 minuti. A ogni risposta corretta è attribuito 1 punto, mentre alle risposte errate o non fornite sono attribuiti 0 punti. Il punto relativo alla domanda a completamento è assegnato soltanto se tutti i termini richiesti sono corretti.
Il voto massimo di 30/30 è conseguito con un punteggio complessivo di 30 punti; il conseguimento di 31 punti comporta l’attribuzione della lode. La prova in itinere si considera superata con un punteggio pari o superiore a 18 punti.
Sono previste modalità d’esame adeguate per gli studenti con Disturbi Specifici dell’Apprendimento (DSA) o Bisogni Educativi Speciali (BES), in conformità alla normativa vigente e ai regolamenti di Ateneo.
La valutazione tiene conto della correttezza scientifica delle risposte, della capacità di collegare e applicare le conoscenze, dell’autonomia di giudizio e dell’uso appropriato della terminologia disciplinare. La prova orale è superata con una valutazione non inferiore a 18/30.
Al termine delle lezioni è inoltre prevista una prova in itinere, riservata agli studenti iscritti al terzo anno. La prova consiste in una verifica scritta composta da 30 domande a risposta multipla e da una domanda a completamento. Ciascuna domanda a risposta multipla presenta cinque opzioni, di cui una sola corretta. La domanda a completamento richiede l’inserimento di uno o più termini mancanti all’interno di una breve frase relativa agli argomenti del programma.
Il tempo a disposizione per lo svolgimento della prova in itinere è di 45 minuti. A ogni risposta corretta è attribuito 1 punto, mentre alle risposte errate o non fornite sono attribuiti 0 punti. Il punto relativo alla domanda a completamento è assegnato soltanto se tutti i termini richiesti sono corretti.
Il voto massimo di 30/30 è conseguito con un punteggio complessivo di 30 punti; il conseguimento di 31 punti comporta l’attribuzione della lode. La prova in itinere si considera superata con un punteggio pari o superiore a 18 punti.
Sono previste modalità d’esame adeguate per gli studenti con Disturbi Specifici dell’Apprendimento (DSA) o Bisogni Educativi Speciali (BES), in conformità alla normativa vigente e ai regolamenti di Ateneo.
Testi
Maccarone, Metodologie biochimiche e biomolecolari, Zanichelli.
Bonaccorsi di Patti, Contestabile, Di Salvo, Metodologie biochimiche, Zanichelli,
Albi E. Biochimica Clinica Essenziale. Zanichelli
Bonaccorsi di Patti, Contestabile, Di Salvo, Metodologie biochimiche, Zanichelli,
Albi E. Biochimica Clinica Essenziale. Zanichelli
Contenuti
Il programma del corso è suddiviso in quattro sezioni:
1) Metodologie per la purificazione e l’analisi delle proteine
Estrazione delle proteine da fonti biologiche: lisi cellulare e omogeneizzazione dei tessuti.
Metodi di frazionamento di miscele proteiche.
Metodi cromatografici: principi generali; cromatografia per esclusione dimensionale o gel filtrazione, cromatografia a scambio ionico e cromatografia di affinità; cromatografia liquida ad alte prestazioni (HPLC).
Metodi spettroscopici per lo studio delle proteine: spettroscopia di assorbimento UV-Vis e legge di Lambert-Beer.
Tecniche elettroforetiche per lo studio delle proteine: elettroforesi su gel di poliacrilammide in presenza di SDS (SDS-PAGE), Western blot ed elettroforesi capillare.
Tecniche di ionizzazione per la spettrometria di massa: MALDI ed ESI.
Tecniche per la produzione di anticorpi policlonali e monoclonali.
2) Cenni sulla struttura, sulle proprietà e sulle funzioni degli acidi nucleici
Replicazione del DNA e trascrizione dell’RNA.
Funzione e meccanismo d’azione delle DNA e RNA polimerasi.
Regolazione della trascrizione: l’operone lac in Escherichia coli.
3) Metodologie per l’estrazione, la purificazione e l’analisi del DNA e dell’RNA
Lisi cellulare mediante metodi meccanici, chimici o enzimatici.
Metodi spettrofotometrici per la quantificazione degli acidi nucleici estratti.
Metodi elettroforetici per l’analisi degli acidi nucleici.
Amplificazione di sequenze di DNA mediante reazione a catena della polimerasi (PCR).
Metodi di sequenziamento del DNA.
Tecniche del DNA ricombinante per la produzione di proteine ricombinanti.
4) Fondamenti di biochimica ed enzimologia clinica
Profili biochimici di rilevanza clinica: profilo glucidico e relativi metodi di dosaggio; profilo proteico, proteine plasmatiche e loro funzioni, protidogramma e principali alterazioni patologiche; profilo lipidico, funzioni delle lipoproteine plasmatiche e dosaggio del colesterolo.
Dosaggio dell’attività enzimatica a scopo diagnostico: principali enzimi di interesse diagnostico, loro significato clinico e metodi di dosaggio.
1) Metodologie per la purificazione e l’analisi delle proteine
Estrazione delle proteine da fonti biologiche: lisi cellulare e omogeneizzazione dei tessuti.
Metodi di frazionamento di miscele proteiche.
Metodi cromatografici: principi generali; cromatografia per esclusione dimensionale o gel filtrazione, cromatografia a scambio ionico e cromatografia di affinità; cromatografia liquida ad alte prestazioni (HPLC).
Metodi spettroscopici per lo studio delle proteine: spettroscopia di assorbimento UV-Vis e legge di Lambert-Beer.
Tecniche elettroforetiche per lo studio delle proteine: elettroforesi su gel di poliacrilammide in presenza di SDS (SDS-PAGE), Western blot ed elettroforesi capillare.
Tecniche di ionizzazione per la spettrometria di massa: MALDI ed ESI.
Tecniche per la produzione di anticorpi policlonali e monoclonali.
2) Cenni sulla struttura, sulle proprietà e sulle funzioni degli acidi nucleici
Replicazione del DNA e trascrizione dell’RNA.
Funzione e meccanismo d’azione delle DNA e RNA polimerasi.
Regolazione della trascrizione: l’operone lac in Escherichia coli.
3) Metodologie per l’estrazione, la purificazione e l’analisi del DNA e dell’RNA
Lisi cellulare mediante metodi meccanici, chimici o enzimatici.
Metodi spettrofotometrici per la quantificazione degli acidi nucleici estratti.
Metodi elettroforetici per l’analisi degli acidi nucleici.
Amplificazione di sequenze di DNA mediante reazione a catena della polimerasi (PCR).
Metodi di sequenziamento del DNA.
Tecniche del DNA ricombinante per la produzione di proteine ricombinanti.
4) Fondamenti di biochimica ed enzimologia clinica
Profili biochimici di rilevanza clinica: profilo glucidico e relativi metodi di dosaggio; profilo proteico, proteine plasmatiche e loro funzioni, protidogramma e principali alterazioni patologiche; profilo lipidico, funzioni delle lipoproteine plasmatiche e dosaggio del colesterolo.
Dosaggio dell’attività enzimatica a scopo diagnostico: principali enzimi di interesse diagnostico, loro significato clinico e metodi di dosaggio.
Lingua Insegnamento
ITALIANO
Corsi
Corsi
FARMACIA
Laurea Magistrale Ciclo Unico 5 Anni
5 anni
No Results Found
Persone
Persone (2)
No Results Found