Il corso illustrerà le ampie applicazioni della spettroscopia di risonanza magnetica nucleare (NMR) nello studio della struttura, della dinamica, del ripiegamento e della funzione delle macromolecole biologiche con particolare attenzione all'analisi delle proteine.
Prerequisiti
Chimica Generale e Organica a livello universitario. Verranno fornite letture speciali pre-corso.
Metodi didattici
Lezioni frontali e una serie di dimostrazioni pratiche presso lo strumento (Centro Grandi Strumenti) e nei nuovi laboratori didattici del Dipartimento di Medicina Molecolare.
Verifica Apprendimento
Prova d'esame scritta.
Testi
Thomas C. Pochapsky NMR for Physical and Biological Scientists. Routledge, 394 (2019)
A. Joshua Wand (ed) Biological NMR Part A. Academic Press, 412 pages (2019)
Contenuti
i) Introduzione (Proprietà magnetiche dei nuclei e degli elettroni - precessione, impulsi RF e rilassamento dello spin - equazioni di Bloch).
(ii) Strumentazione (considerazioni strumentali - sonde, metodi di trasformata di Fourier ed elaborazione dei dati, descrizioni classiche e quantistiche)
(iii) Osservabili NMR (accoppiamenti scalari, spostamenti chimici, introduzione a una descrizione QM dell'NMR, applicazioni agli spettri del secondo ordine)
(iv) Matrici di densità (formalismo degli operatori di prodotto, evoluzione e interpretazione, in forma di operatori di prodotto, correlazione eteronucleare, COSY, TOCSY)
(v) Sequenze di impulsi di base (gradienti del campo di impulsi ed estensioni al 3D, esperimenti di tripla risonanza per proteine, strategie di assegnazione sequenziale nelle proteine)
(vi) Applicazioni (metabolomica, scambio e diffusione chimica, ripiegamento proteico e scambio ammidico, scoperta di farmaci, imaging (MRI), rilassamento dello spin e NOE, rilassamento dello spin nelle proteine, accoppiamenti dipolari residui, NMR di RNA e DNA)
